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Vol. 9. Núm. 92.
Páginas 5931-5941 (Diciembre 2007)
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Vol. 9. Núm. 92.
Páginas 5931-5941 (Diciembre 2007)
DOI: 10.1016/S0211-3449(07)74759-8
Avances en el tratamiento con insulina. Nuevos fármacos. Indicaciones. Contraindicaciones. Aplicaciones prácticas
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F. Hawkins Carranzaa, S. Azriel Miraa, G. Hawkins Gonzáleza
a Servicio de Endocrinología y Nutrición. Hospital Universitario 12 de Octubre. Madrid.
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Fig. 1. Estructura bioquímica de los análogos de la insulina: a) la insulina lispro (flechas rojas) se obtiene por la sustitución de prolina por lisina en la posición 28 y de lisina con prolina en la posición 29 de la cadena b; b) la insulina aspart (flecha verde) por la sustitución de prolina por ácido aspártico en la posición 28 de la cadena b; c) la insulina glulisina (flechas azules) por la sustitución de lisina por asparagina en la posición 3 de la cadena b de la insulina humana y por la sustitución de lisina en posición 29 con glutamina; d) la insulina glargina (flecha negra con trazo continuo) por sustitución en posición 21 de la cadena a, de asparagina por glicina y además dos argininas son añadidas en posición C-terminal de la cadena b y e) la insulina detemir (flechas negras con trazo discontinuo ) se caracteriza por la omisión de treonina en posición 30 de la cadena b y sustitución por ácido mirístico.
TABLA 1. Características de acción de las insulinas humanas, análogos* e inhalada
TABLA 2. Perfil de acción de las mezclas de los análogos de insulinas disponibles revisadas
TABLA 3. Objetivos en el control de la diabetes
TABLA 4. Esquema para aumentar semanalmente la dosis de insulina, empezando con 8-10 unidades de insulina basal al acostarse
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